Технологическая и физиологическая функциональность пищевых веществ белковой природы непосредственно связана с их структурными особенностями. В связи с этим идентификация молекулярно-массового распределения продуктов гидролиза нативных белков под действием эндогенных и экзогенных ферментных систем является актуальной экспериментальной задачей при разработке инновационных продуктов питания на основе биомодифицированных белковых и белково-углеводных субстратов. Объектами исследования служили белки пророщенного при различных составах жидкой фазы при замачивании зерна пшеницы сорта «Алая заря», коллаген- и кератинсодержащие субстраты при переработке крупного рогатого скота и сухопутной птицы. Электрофорез биомодифицированных белковых систем растительного и животного происхождения проводили в блоках полиакриламидного геля размером в модифицированной системе Лэммли (Laemmli, 1970), используя прибор для электрофореза Mini-PROTEAN II Electrophoretic Cell фирмы BIO-RAD (США).
Установлено, что двухступенчатая модификация коллагеновых субстратов с использованием последовательного пероксидно-щелочного и ферментативного гидролиза приводит к образованию пептидов с молекулярной массой в интервале 50-100 кDa, что позволяет использовать их как матрицу для иммобилизации соединений селена, в частности, диметилдипирозолилселенида (ДМДДС), путем образования карбоксильных, карбоксилатных, пептидных и аминных связей.
Электрофоретическое исследование белковых фракций зерна пшеницы сорта «Алая заря» при проращивании с водопроводной водой и ДМДДС в качестве источника селена показало отсутствие визуально фиксируемых различий в электрофореграммах объектов, что служит дополнительным подтверждением его биобезопасности и биодоступности. Результаты позволяют рекомендовать ДМДДС для обогащения селеном пищевых систем.