Научный журнал
Современные наукоемкие технологии
ISSN 1812-7320
"Перечень" ВАК
ИФ РИНЦ = 0,899

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ И ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

Соловьева А.Г. Зимин Ю.В.
Предметом многочисленных исследований является проблема существования и функционирования комплексов между ферментами. Некоторыми авторами вводится понятие энзиматического модуля, в состав которого входят как минимум два фермента, функционально взаимодействующих друг с другом на основе надмолекулярной регуляции. В работе M.V. Sukhodolets et al. (1989) описана модель, согласно которой существует прямой перенос внутри энзиматических комплексов от одного фермента к другому. Экспериментальное доказательство было предоставлено в виде прямого переноса НАДН между дегидрогеназами. Было также показано, что лактатдегидрогеназа (ЛДГ) способна формировать комплекс с глицеральдегид-3-фосфат-дегидрогеназой (Sukhodolets et al., 1989). В связи с этим нам было интересно изучить характер взаимодействия между ЛДГ и альдегиддегидрогеназой (АлДГ) в норме и при термической травме, так как термическая травма занимает одно из центральных мест в хирургии и травматологии, оставаясь актуальной и по сей день.

Нами установлено снижение активности АлДГ и ЛДГ печени и эритроцитов крыс при ожоге. Проведен корреляционный анализ между величинами активности исследуемых оксидоредуктаз. При термической травме существует высокая степень положительной корреляции между активностями ЛДГ в прямой реакции и АлДГ (r=0,995; p< 0,0001).

Параллельно с изучением активности АлДГ и ЛДГ в опытах in vitro выявлено, что продукты лактатдегидрогеназной реакции, а именно, пируват оказывает отрицательное, а лактат - положительное влияние на активность АлДГ печени и эритроцитов интактных и ожоговых крыс. Однако снижение активности ЛДГ в прямой и обратной реакциях при термической травме сопровождается увеличением соотношения активностей ЛДГ в прямой реакции к активности ЛДГ в обратной реакции в гомогенате и цитозоле печени, а также в эритроцитах, что приводит к повышению содержания пирувата и уменьшению количества НАД, который расходуется в прямой лактатдегидрогеназной реакции. Увеличение количества пирувата и снижение НАД, являющегося коферментом для АлДГ, отрицательно сказываются на активности АлДГ.

Суммарная же активность ЛДГпр и АлДГ выше активности АлДГ в присутствии лактата во всех фракциях печени. Можно полагать, что между АлДГ и ЛДГ в прямой реакции существует конкуренция за НАД. Наиболее выраженно это проявляется в цитоплазматической фракции печени крыс. Вероятно, ЛДГ работает в тандеме с АлДГ. Активность последней находится в зависимости от количества НАД и продуктов лактатдегидрогеназной реакции, что оказывает влияние на регуляцию активности АлДГ. В белок-белковом комплексе (АлДГ+ЛДГ) наблюдается конкурентное взаимодействие за кофермент и его перенос от одной дегидрогеназы к другой.

Таким образом, на примере изучения активности ЛДГ и АлДГ в присутствии лактата в норме и при термической травме, можно говорить о взаимосвязи между исследуемыми дегидрогеназами. Возможно, между двумя дегидрогеназами могут возникать специфические белок-белковые взаимодействия. Вероятно, сила гетерологичных белок-белковых контактов, образуемых дегидрогенами, зависит как от функционального состояния дегидрогеназ, так и от рН среды. Эта физическая ассоциация между дегидрогеназами может играть роль в метаболической регуляции.


Библиографическая ссылка

Соловьева А.Г., Зимин Ю.В. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ И ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ // Современные наукоемкие технологии. – 2005. – № 11. – С. 79-79;
URL: https://top-technologies.ru/ru/article/view?id=26689 (дата обращения: 03.12.2021).

Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»
(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)

«Фундаментальные исследования» список ВАК ИФ РИНЦ = 1.074