Научный журнал
Современные наукоемкие технологии
ISSN 1812-7320
"Перечень" ВАК
ИФ РИНЦ = 0,916

СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ПРЕПАРАТОВ СЕЛЕНА, ИММОБИЛИЗОВАННЫХ НА КОЛЛАГЕНОВЫХ НОСИТЕЛЯХ

Землянухина Ю.А. Костина Е.Н. Вторушина И.В. Глотова И.А.
В решении проблемы селендефицитных состояний важная роль отводится обогащению пищевых продуктов и рационов этим эссенциальным элементом в биодоступной форме. Конструирование полифункциональных пищевых добавок с заданным составом и детерминированными свойствами - реальный путь решения обозначенной проблемы. Ее решение, однако, сопряжено с идентификацией состава моделируемых объектов на уровне молекулярных структур и функциональных групп.

Ультрафиолетовая спектроскопия - раздел оптической спектроскопии, включающий получение, исследование и применение спектров испускания, поглощения и отражения в ультрафиолетовой области, т. е. в диапазоне длин волн 10-400 нм (волновых чисел 2,5 104 - 106 см-1). Как правило, при облучении УФ излучением вещество не разрушается и не изменяется, что позволяет получать данные о его химическом составе и структуре. В УФ области проявляются электронные спектры, т. е. положение полос и линий определяется разностью энергий различных электронных состояний атомов и молекул.

Нами были получены УФ спектры растворов селенита натрия и диметилпиразолилселенида, анализ которых показывает, что пики 194,2 см-1, 203,5 см-1, 207,7 см-1 совпадают у обоих спектров. Это в высокой долей вероятности свидетельствует о присутствии в этих растворах одного и того же атома или групп атомов. В спектре диметилпира- золилселенида присутствует ярко выраженная широкая полоса с максимумом при 234,8 см-1.

Весьма информативным методом анализа является инфракрасная спектроскопия. Поглощение в ИК-области обусловлено переходами между колебательными уровнями, отвечающими разной колебательной энергии функциональных групп. В ИК-спектроскопии чаще всего используют среднюю часть ИК-области, а именно, 4000-200 см-1.

Нами были получены спектры подвергнутого биомодификации коллагена, выделенного из отходов жиловки говядины, и двух добавок на его основе, обогащенных селеном. В качестве источника селена в первом случае выступал селенит натрия, во втором -диметилпиразолилселенид. При интерпретации полученных спектров имели в виду, что в

ИК-спектрах полипептидов и белков проявляется несколько относительно сильных полос поглощения, которые, как правило, относятся к колебаниям пептидной группы -СО-NH-, как общему структурному компоненту белковых молекул. Полоса на ИК-спектрах, соответствующая основному колебанию групп -NH в структуре молекул большей части белков, находится в области около 3300 см-1. Для структуры коллагена эта полоса носит название амид А. В области 1600-1700 см-1 проявляется сильная полоса, которая смещается в сторону более высоких частот в разбавленном растворе. Она относится к валентному колебанию группы -СО и называется амид I. Третья хорошо изученная - характеристическая - полоса в спектре белковых молекул лежит вблизи области 1510 -1570 см-1 и называется амид II.

Во всех идентифицируемых нами спектрах присутствуют одинаковые пики при 631 см-1, 816 см-1, 2842 см-1 и 3263 см-1. Последний пик свидетельствует о наличии в молекулах групп - NH- . В спектрах биомодифицированных препаратов коллагена до и после иммобилизации селена путем взаимодействия с его неорганической формой совпадает ярко выраженный пик при 1631 см-1. В аналогичных условиях в спектрах биомодифицированного коллагена и коллагена, связанного с органической формой селена, совпадает пик при 1526 см-1.

Для ИК-спектра коллагена, связанного с неорганическим селеном, характерны ярко выраженные пики при 1132 см-1, 1368 см-1. Для ИК-спектра коллагена, связанного с органическим селеном характерны ярко выраженные пики при 579 см-1, 1079 см-1, 1289 см-1. Последний спектр свидетельствует о более сложном строении молекулы, по сравнению с предыдущей, и служит в подтверждение гипотезы о том, что функциональные группы в составе биомодифицированных форм коллагеновых белков способны к образованию дополнительных связей с производными селена. Данное свойство позволяет использовать биомодифицированные коллагеновые белки в качестве матрицы для конструирования пищевых добавок с заданными свойствами.


Библиографическая ссылка

Землянухина Ю.А., Костина Е.Н., Вторушина И.В., Глотова И.А. СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ПРЕПАРАТОВ СЕЛЕНА, ИММОБИЛИЗОВАННЫХ НА КОЛЛАГЕНОВЫХ НОСИТЕЛЯХ // Современные наукоемкие технологии. – 2009. – № 4. – С. 62-62;
URL: http://top-technologies.ru/ru/article/view?id=26317 (дата обращения: 30.03.2020).

Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»
(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)

«Фундаментальные исследования» список ВАК ИФ РИНЦ = 1.074